Aktivno središte enzima: struktura, svojstva. Tko je otkrio aktivno središte enzima? Što se naziva aktivnim središtem enzima?

Svi smo čuli o enzimima, ali malo je vjerojatno da svi znamo kako se te tvari točno uređuju i zašto su potrebne. Ovaj će članak pomoći razumjeti strukturu i funkcije enzima (enzima) općenito i njihovih aktivnih centara.

Povijest istraživanja

Godine 1833. francuski kemičar Anselm Payen otkrio je i opisao svojstva enzima amilaze.

Nekoliko godina kasnije, Louis Pasteur, koji je proučavao pretvaranje šećera u alkohol, uz sudjelovanje kvasca, sugerirao je da je taj proces nastao zbog kemijskih tvari koje čine kvasac.

Krajem XIX stoljeća, fiziolog Willie Kühne prvi je put uvodio pojam "enzim".

Njemački Eduard Buchner 1897. izdvaja i opisuje zimazu, enzimski kompleks koji katalizira reakciju konverzije saharoze u etilni alkohol. U prirodi, zimaze se nalaze u velikim količinama u kvascu.

Ne zna se točno kada i tko je otkrio aktivno središte enzima. Ovo otkriće pripisuje se kemičaru Eduardu Buchneru, američkom biologu Jamesu Sumneru i drugim poznatim znanstvenicima koji su radili na proučavanju enzimatske katalize, dobitnika Nobelove nagrade.

Opće informacije o enzimima

Podsjetimo da su enzimi tvari prirode proteina koje se u živim organizmima služe kao katalizatori kemijskih reakcija. U enzimu postoje područja koja izravno ne sudjeluju u tome, tijek reakcije osigurava aktivno središte enzima.

Dajemo neke svojstva enzima:

1) Učinkovitost. Mala količina katalizatora dovoljna je da se ubrza kemijska reakcija 10 ⁶ puta.

2) Specifičnost. Jedan enzim nije univerzalni katalizator za bilo koju reakciju u stanici. Za enzime eksprimira se specifičnost djelovanja: svaki enzim katalizira samo jednu ili više reakcija sa sličnim supstratima (inicijalni reagenti), ali za reagense različite kemijske prirode isti enzim može biti beskoristan. Interakcija s pogodnim podlogama i daljnje ubrzanje reakcije daje aktivno središte enzima.

3) Promjenjiva aktivnost. Djelovanje enzima u stanici stalno se mijenja od niske do visoke.

4) Koncentracija nekih enzima u stanici nije stalna i može varirati ovisno o vanjskim uvjetima. Takvi enzimi se nazivaju inducibilni u biologiji.

Razvrstavanje enzima

Svojom strukturom zajedničko je podjelu enzima u jednostavne i složene. Jednostavno se sastoji isključivo od aminokiselinskih ostataka, kompleksni spojevi imaju skupinu koja nije protein. Kompleks se zove koenzim.

Prema vrsti kataliziranih reakcija, enzimi su podijeljeni na:

1) Oksidoreduktaze (kataliziraju redoksne reakcije).

2) Transferaze (nose zasebne skupine atoma).

3) Liase (cijepanje kemijskih veza).

4) Lipaze (stvaraju obveznice u reakcijama zbog energije ATP).

5) Izomeraze (uključene u reakcije međusobne konverzije izomera).

6) Hidrolaze (kataliziraju kemijske reakcije cijepanjem hidrolitičkim vezama).

Struktura enzima

Enzim je složena trodimenzionalna struktura, koja se sastoji uglavnom od aminokiselinskih ostataka. Također postoji i protetska skupina - komponenta neproteinske prirode, povezana s ostacima aminokiselina.

Enzimi su u osnovi globularni proteini koji se mogu kombinirati u složene komplekse. Kao i druge supstance proteinske prirode, enzimi se denaturiraju kada se temperatura podigne ili pod utjecajem određenih kemijskih reagensa. Tijekom denaturacije, tercijarna struktura enzima mijenja i, prema tome, svojstva aktivnog centra enzima. Kao rezultat toga, aktivnost enzima naglo se smanjuje.

Katalizirani supstrat obično je mnogo manji od samog enzima. Najjednostavniji enzim sastoji se od šezdeset aminokiselinskih ostataka, a aktivni centar je samo dva.

Postoje enzimi čije katalitičko mjesto nije zastupljeno aminokiselinama, već protetska skupina organskog ili (češće) anorganskog podrijetla - kofaktora.

Koncept aktivnog centra

Samo mali dio enzima izravno sudjeluje u kemijskim reakcijama. Ovaj dio enzima naziva se aktivnim centrom. Aktivno središte enzima je lipid, nekoliko aminokiselinskih ostataka ili protetska skupina koja se veže na supstrat i katalizira reakciju. Aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta mogu pripadati bilo kojoj aminokiselinama - polarnom, nepolarnom, napunjenom, aromatskom, bez napunjenog.

Aktivni centar enzima (to je lipid, aminokiseline ili druge tvari sposobne za interakciju s reagensima) je najvažniji dio enzima, bez nje te bi tvari bile beskorisne.

Tipično, molekula enzima ima samo jedno aktivno mjesto koje se veže na jedan ili više sličnih reagensa. Aminokiselinski ostaci aktivnog središta tvore vodik, hidrofobne ili kovalentne veze, stvarajući kompleks enzim-supstrat.

Struktura aktivnog centra

Aktivno središte jednostavnih i složenih enzima je džep ili proreza. Ova struktura aktivnog centra enzima mora odgovarati elektrostatski i geometrijski na supstrat, budući da promjena tercijarne strukture enzima može promijeniti aktivni položaj.

Vezujući i katalitički centar su mjesta aktivnog centra enzima. Očigledno, centar za vezanje "provjeri" podlogu za kompatibilnost i komunicira s njim, a katalitički centar izravno sudjeluje u reakciji.

Vezanje aktivnog centra na podlogu

Kako bi se objasnilo kako se aktivno središte enzima veže na određeni reagens, predložene su nekoliko teorija. Najpopularniji je Fisherova teorija, ona je također teorija "zaključavanja i ključa". Fischer je sugerirao da postoji enzim koji je idealno prikladan za svaku podlogu u smislu njegovih fizičko-kemijskih svojstava. Nakon stvaranja kompleksa enzim-supstrat, ne dolazi do modifikacije.

Drugi američki znanstvenik, Daniel Koschland, dopunio je Fisherovu teoriju s pretpostavkom da aktivno središte enzima može promijeniti njezinu konformaciju dok ne dostigne određeni supstrat.

Kinetika enzimskih reakcija

Značajke tijeka enzimskih reakcija proučavane su posebnom granom biokemije - enzimatske kinetike. Ova znanost proučava značajke tijeka reakcija pri različitim koncentracijama enzima i supstrata, ovisnosti brzine reakcije na temperaturu unutar stanice i svojstava aktivnog centra enzima, ovisno o promjeni fizikalnih i kemijskih parametara medija.

Enzimatska kinetika djeluje s konceptima brzine reakcije, aktivacijske energije, barijere aktivacije, molekularne aktivnosti, specifične aktivnosti itd. Razmotrimo neke od ovih pojmova.

Da bi se mogla pojaviti biološka reakcija, reagensi trebaju prenijeti neku energiju. Ova energija se zove aktivacijska energija.

Dodavanje enzima u reagense može smanjiti energiju aktivacije. Neke tvari reagiraju bez sudjelovanja enzima, budući da je energija aktivacije previsoka. Ravnoteža reakcije se ne mijenja s dodavanjem enzima.

Reakcija brzine je količina reakcijskog produkta koji se pojavljuje ili nestaje po jedinici vremena.

Ovisnost brzine reakcije na koncentraciju supstrata karakterizira dimenzionirana fizička veličina, Michaelisova konstanta.

Molekularna aktivnost - broj molekula supstrata, pretvoren u jednoj molekuli enzima po jedinici vremena.