Razine strukturne organizacije molekula proteina ili proteinske strukture

Struktura molekule proteina se proučava za više od 200 godina. Ona je poznata po mnogo proteina. Neki od njih su sintetizirani (npr inzulin, RNaza). Osnovna strukturna i funkcionalna jedinica proteinskih molekula od amino kiselina. Nadalje, karboksi ili amino skupine i proteina sadrži druge funkcionalne skupine koje određuju njihova svojstva. Takve skupine obuhvaćaju smješteni u bočnom izvoda molekula proteina: karboksilne grupe asparaginske kiseline ili glutaminske kiseline, amino skupine lizina ili hidroksilizina, gvanidin skupinom arginina, imidazolna skupina histidin, hidroksilna skupina serina i treonina, fenol grupa tirozina, sulfhidrilna grupa cisteina, disulfid grupe cistin, tioeter skupina metionin, fenilalanin benzelnoe jezgra, alifatske lance s drugim aminokiselinama.

Postoje četiri razine organizacijske strukture molekula proteina.

Primarna struktura proteina. Aminokiseline u molekuli proteina su spojeni peptidnim vezama, tvoreći primarnu strukturu. Ona ovisi o kvalitativnog sastava aminokiselina, a njihov broj sekvence između spojeva. Primarna struktura proteina najčešće određuje Sanger. Test protein pomiješa s otopinom ditroftorbenzola (DNP), čime se dobije dinitrofenil-protein (protein-DNP). Zatim hidrolizira DNP-protein nastaje ostatak molekule proteina i DNP-amino kiseline. DNP-amino kiselina se dobije iz te smjese i mjerljivog hidrolizom. Proizvodi hidrolize su amino kiseline i dinitrobenzen. Ostatak proteinske molekule reagiraju s novim dijelovima DNP dok god postoji cijela molekula ne razbiti u aminokiseline. Temelju proučavanja kvantitativnom aminokiseline čine primarne strukture pojedinačnog proteina kruga. Poznata primarna struktura proteina inzulina, mioglobina, hemoglobina, glukagon i mnogi drugi).

Po metodi Edman proteina se obradi s izotiocijanatom fenilom. Ponekad pomoću proteolitičkih enzima - tripsin, pepsin, kimotripsina, peptidaza, itd

Sekundarna struktura proteina. Američki znanstvenici pomoću rendgenske analize utvrđeno je da su polipeptidni lanci proteina često postoje u obliku alfa-heliksa, a ponekad i beta strukture.

Alfa-heliks je u usporedbi sa spiralnim stubišta, koji obavljaju funkciju stupnjevima aminokiselinskih ostataka. U molekulama vlaknasti proteini (svila fibroin) polipeptidni lanac gotovo potpuno rastegnut (beta-struktura) i postavljene u obliku kuglica, stabilizira vodikovim vezama.

Alfa-uzvojnice može se dobiti na spontano sinteze polipeptida (dederon, najlon), koje imaju molekularnu težinu od 10 do 20 tisuća. Da. U određenim dijelovima molekule proteina (inzulin, hemoglobin, RNAza) razbija alfa spiralni konfiguraciju peptidni lanac, a oblikovane spiralne strukture druge vrste.

Tercijarna struktura proteina. Spiralni dijelovi polipeptidnog lanca proteinske molekule su u različitim odnosima koji određuju tercijarni (trodimenzionalni) strukturu, oblik i oblik volumena molekule proteina. Smatra se da je tercijarna struktura automatski i nastaje zbog interakcije s ostacima aminokiselinskih molekula otapala. Tako hidrofobni ostaci „povučene” u proteinske molekule, formira njihova kemijska zone i hidrofilne skupine orijentirane su prema otapalu, što dovodi do nastajanja energetski povoljne potvrde molekule. Ovaj proces je u pratnji formiranje intramolekularnih obveznica. Tercijarna struktura molekule proteina za prepisane RNA-ze, hemoglobina, lizozim u kokošjim jajima.

Kvaterna strukture proteina. Ovaj tip strukture molekule proteina nastaje kao rezultat udruživanja nekoliko podjedinica integrirane u jednu molekulu. Svaka podjedinica ima primarnu, sekundarne i tercijarne strukture.