Regulacija aktivnosti enzima i njihovih načina

Kao jedinica žive materije, koji funkcionira kao skup otvorenih bioloških sustava, stanica stalno komunicira s vanjskim okoliša tvari i energije. Za održavanje homeostaze u njemu postoji skupina posebnih tvari proteina prirode - enzima. Struktura, funkcija i regulacija aktivnosti enzima studirao posebna grana biokemija, Enzymology zove. U ovom članku, koristeći konkretne primjere, mi ćemo razmotriti različite mehanizme i postupke za regulaciju aktivnosti enzima svojstvene viših sisavaca i ljudi.

Uvjeti potrebni za optimalnu aktivnost enzima

Biološki aktivne tvari koje selektivno utječu oba asimilacije reakciju cijepanja i pokazuju svoja katalitička svojstva u stanicama pod određenim uvjetima. Na primjer, važno je saznati na koji dio stanice odvija kemijski proces, koji uključuje enzime. Zbog razdjeljivanje (podjela citoplazme na stranicama) antagonističke reakcije javljaju se u različitim dijelovima i organela.

Tako, sinteza proteina se izvodi u ribosoma i cijepanje - u hyaloplasm. Stanična regulacija aktivnost enzima koji kataliziraju biokemijske reakcije suprotno, ne samo da pruža optimalnu brzinu protoka metabolizma, ali i sprečava stvaranje energije beskorisnih metaboličkih puteva.

multi- kompleks

Strukturna i funkcionalna organizacija enzima, enzimskih oblici jedinične stanice. Većina kemijskih reakcija koje se odvijaju u njemu su međusobno povezani. Ako se u više stupnjeva kemijske procesne produkta iz prve reakcije je reaktant za dalje, u ovom slučaju prostorni raspored enzima u stanicama je izražena osobito jako.

Ne smije se zaboraviti da su enzimi su po prirodi jednostavne ili složene proteine. I njihova osjetljivost na stanične supstrate, prvenstveno zbog promjena u svom prostornom konfiguracijom tercijarne ili kvartarne strukture peptida. Enzimi i reagiraju na promjene ne samo u staničnim parametara kao što su kemijski sastav hyaloplasm, koncentracije reaktanata i produkata reakcije, temperatura, ali i na promjene u susjedne stanice ili u izvanstaničnoj tekućini.

Zašto stanica podijeljen u odjeljke

Razuman i logičan divljači uređaja jednostavno nevjerojatna. To u potpunosti vrijedi i za život manifestacija koje su svojstvene stanice. Za znanstveniku kemičaru jasno da višesmjerna enzimatske kemijske reakcije, npr sinteza glikolize i glukoza se ne nastaviti u istoj epruveti. Kako, dakle, suprotno se događa u reakcijskoj hyaloplasm jedne stanice, što je podloga za njihovo ponašanje? Ispada da su stanični sadržaj - citosolu - gdje su antagonistička kemijski procesi se provodi prostorno odvojene i izolirane oblike lokuse - odjeljaka. Zbog njihove metaboličke reakcije viših sisavaca i ljudi uređuju naročito precizno, a metabolički proizvodi pretvaraju se u oblik, lako prodire kroz zidove stanica mjesta. Dalje, oni vratiti svoju izvornu strukturu. Osim citosolu, enzimi sadržane u organela: ribosoma, mitohondriji, jezgra, lizosomi.

Uloga enzima u metabolizmu energije

Razmotrimo oksidativnog dekarboksilacija piruvata. Regulacija katalitičke aktivnosti enzima što je dobro studirao Enzymology. Taj biokemijski proces se odvija u mitohondrijima - dvumembrannyh organela eukariotskih stanica - i intermedijarni postupak između anoksičnog cijepanje glukoze i Krebs ciklusa. Piruvat dehidrogenaze kompleks - PDH - sadrži tri enzima. U viših sisavaca i ljudi smanjiti svoju događa s povećanjem koncentracije acetil-CoA i Nath, odnosno u slučaju alternativnih obrazovnih mogućnosti molekule acetil-CoA. Ako stanica treba više dijelova energije i zahtjeva nove molekule za primaoce reakcije amplifikacije trikarboksilne kiseline ciklusa, enzimi su aktivirane.

Što je alosterno inhibicija

Regulacija aktivnosti enzima može se izvesti s posebnim tvari - katalitičke inhibitora. Oni mogu biti kovalentno vezan za određenu lokusa enzima, zaobilazeći svoje aktivno mjesto. To dovodi do prostornog deformacije strukture katalizatora i automatski povlači za sobom smanjenje svojih enzimska svojstva. Drugim riječima, postoji alosterno regulacija aktivnosti enzima. Također dodati da takav oblik inherentne katalitičkim djelovanjem enzima oligomernih, to jest onih čija molekula sastoji od dvije ili više polimernih proteinskih podjedinica. PDH-kompleks je objašnjeno u prethodnom naslovu samo sadrži tri oligomerni enzim: piruvat-dehidrogenaze, dehidrogenaze i degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

regulatorne enzimi

Istraživanja u Enzymology utvrdio činjenicu da je brzina kemijske reakcije ovisi kako na koncentraciju i aktivnost katalizatora. Najčešće, Glavni metabolički putovi sadrže enzime koji reguliraju brzinu reakcije na svim svojim stranicama.

Oni su pozvani regulatorni i obično utječu na početnu reakciju kompleksa, a mogu sudjelovati u većini sporo kemijskih procesa u nepovratne reakcije, ili se pridružiti reaktanata pri grananja u metaboličkom putu.

Koliko je interakcija peptid

Jedan postupak kojim se regulacija enzimske aktivnosti pojavljuje u stanici je protein-protein interakcija. Što je to? Proteina regulacije se spajaju na enzim molekulu, pri čemu se njihovo aktiviranje. Na primjer, adenilat ciklaza nalazi na unutarnjoj površini stanične membrane i mogu komunicirati sa takvim strukturama kao hormonski receptor i peptida smještenom između njega i enzima. Budući da dobiveni spoj hormon receptora mijenja protein intermedijer prostorni potvrdu, ova metoda poboljšanje katalitičke svojstva adenilatciklaze biokemije naziva „aktivacija zbog pristupni regulatornih proteina”.

Protomeri i njihova uloga u biokemiji

Ove skupine tvari, inače nazivaju proteinske kinaze, ubrzati prijenos aniona _PO4 ^3- gidroksogrupp aminokiselinski peptid pripada makromolekule. Regulacija aktivnosti enzima protomere razmatrat će nam kao primjer protein kinaze A. Molekula - tetramer se sastoji od dva katalitičke i dva regulatornih podjedinica i peptida ne djeluje kao katalizator dok regulatorno područje za protomera prilogu četiri cAMP molekulu. To uzrokuje transformaciju prostorne strukture regulacijskih proteina, što dovodi do otpuštanja dvije katalitičke aktiviranih čestica proteina, tj disocijacije protomeri. Ako su odvojene od regulatornih podjedinica molekule cAMP, protein kinaze neaktivan kompleks ponovno vraćena u tetramera, kao što se događa katalitičke Association i regulatorne čestice peptida. Dakle, način na koji je regulacija aktivnosti enzima objašnjeno gore dati svoje reverzibilne prirode.

Kemijski regulacija aktivnosti enzima

Jedinica za biokemiju i proučavao ove mehanizme regulacije enzimske aktivnosti, fosforilaciju, fosforiliranje. Mehanizam regulacije enzimske aktivnosti u ovom slučaju ima sljedeći oblik: aminokiselinskih ostataka enzima koji sadrže OH ^-, mijenjaju kemijsku modifikaciju zbog izlaganja fosfoproteinfosfataz. U tom slučaju, ispravak podvrgnuti aktivnom mjestu enzima, pri čemu su enzimi iz nekog razloga to je njima za pokretanje i za druge - inhibitorni. fosfoproteinfosfataz katalitičkih svojstava same reguliraju hormoni u redu. Na primjer, životinja škrob - glikogen - i masti između obroka se razgrađuju u probavnom traktu, točnije, u duodenum pod utjecajem enzima glukagona - gušterače.

Ovaj postupak je pojačana fosforilacije trofičnim gastrointestinalnih enzima. U aktivnom razdoblju od probave hrane ulazi kroz želudac u duodenum, sinteza glukagon poboljšana. Inzulin - jedan enzim pankreasa proizvode alfa stanicama Langerhansovih otočića, - interakciju s receptorom, uključujući fosforilaciju istog mehanizma probavnih enzima.

proteolizu

Kao što možete vidjeti, razina regulacije aktivnosti enzima u stanici varirala. Enzima koji su izvan citosola ili organele (u krvnoj plazmi ili u probavnom traktu), postupak aktivacije je proces hidrolize peptidne veze CO-NH. To je potrebno, jer se takvi enzimi sintetizirati u neaktivnom obliku. Molekula se cijepa enzimom dijela peptida, a ostatak je predmet modifikacije strukture aktivno mjesto. To dovodi do činjenice da je enzim „uključuje radno stanje”, to jest, može utjecati na tijek kemijskih procesa. Na primjer, neaktivan enzim gušterače tripsinogen ne cijepa bjelančevine hrane koja ulazi u duodenum. To se odvija pod djelovanjem enteropeptidase proteolize. Nakon što je enzim se aktivira i sada se zove tripsina. Proteolizu - proces je reverzibilan. To se događa u slučajevima kao što je aktivacija enzima koji razgrađuju polipeptida u zgrušavanju krvi.

Uloga koncentracije polazne tvari u staničnog metabolizma

Reguliranje djelatnosti dostupnosti enzim supstrata gledano dijelom u kontakt podnaslovom „multienzimsku kompleksa.” Brzina katalitičkih reakcija odvija se u nekoliko faza, u velikoj mjeri ovisi o broju molekula početnog materijala je hyaloplasm stanice ili organele. To je zbog činjenice da je brzina metaboličkom putu je direktno proporcionalna koncentraciji početnog materijala. Veći reaktanti molekule koje se nalaze u citosolu, veća je brzina svih daljnjih kemijskih reakcija.

alosterno regulacija

Enzimi čija aktivnost kontrolira ne samo koncentracijom polaznih materijala, reagensa, ali i efektora tvari, naznačen time, tzv alosterički regulacije. Većina tih enzima su prezentirani s intermedijarnih proizvoda metabolizma u stanici. Zbog efektora i provodi regulaciju aktivnosti enzima. Biokemija pokazala da ovi spojevi, nazvani alosterički enzimi su vrlo važni za metabolizam stanica, kao što su oni izuzetno visoke osjetljivosti na promjene u svom homeostaze. Ako se enzim inhibira kemijsku reakciju, odnosno smanjuje brzinu - to se zove negativan efektor (inhibitora). U suprotnom slučaju, kada je povećanje brzine reakcije, dolazi do aktivator - pozitivan izvršnih. U većini slučajeva polazni materijali, tj reaktanata koji ulaze u kemijske interakcije igraju ulogu aktivatora. Naravno, proizvodi nastali višestupanjskih reakcijama ponašaju kao inhibitori. Ova vrsta regulacije izgrađene na odnos koncentracije reaktanata i produkata, pod nazivom heterotrofnih.